¡Hola a todos!
Tras colgar mi esquema sobre las proteínas me dispongo a contestar una serie de preguntas sobre este tema para valorar lo comprendido.
1. Con respecto a las proteínas:
- Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas. Imagen filtrada por licencia
- Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
- Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
- Describir dos propiedades generales de las proteínas.
- Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
- Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
- ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Las proteínas tienen cuatro formas de representarse.
La estructura primaria, que es la secuencia lineal de aminoácidos, siempre el extremo inicial de esta cadena es el grupo amino (-NH2) y el extremos final es grupo carboxilo (-COOH).
La estructura secundaria que parte de la primaria, es decir, es la secuencia lineal de aa en el espacio y mucho mas enrollada que la primaria. Se observan 3 tipos, hélice-a que tiene una disposición mucho más enrollada debido a la presencia de enlaces de hidrógeno, hélice colágeno que es mucho mas alargada que la hélice-a y engloba 3 aa por vuelta y por último la conformación-B que no presenta una estructura enrollada si no una disposición en forma de zig-zag por no poseer enlaces peptídicos en los segmentos más próximos.
La estructura terciaria se caracteriza por ser mucho más enrollada que la segunda pero deriva de esta, se encuentran varios tipos de proteínas filamentosas que tienen función esquelética y las proteínas globulares que tienen función enzimática. Por último la estructura cuaternaria deriva de la estructura terciaria y la unión de aa se les denominan protómeros.
En la estrucutra primaria interviene el enlace peptídico que se forma entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo aa de otro distinto, en consecuencia se pierde una molécula de agua.
En la estructura secundaria están presentes los enlaces de hidrógeno, en la α-hélice, en la conformación-β y en la hélice de colágeno se forman enlaces covalentes y enlaces débiles de puentes de hidrógeno.
En la estructura terciaria hay enlaces fuertes como el disulfuro y algunos débiles como los enlaces de van der waals o los puentes de hidrógeno.
Por último, en la estructura cuaternaria se encuentras enlaces no covalentes o enlaces covalentes de tipo disulfuro.
La estructura de las α-queratinas pertenece a la estructura hélice-a.
Dos propiedades generales de las proteínas es efecto amortiguador debido a su carácter anfótero, las proteínas tienen la capacidad de representarse como ácido o como base adificando cuando sea necesario o comportándose como base cuando la disolución está muy ácida. Actúan en disoluciones amortiguadoras o tampón.
Otra propiedad de las proteínas es la especificidad esto permite la existencia de proteínas homólogas que son proteínas que realizan la misma función pero debido a la secuencia de aminoácidos hay proteínas de distintos tipos estructurales. Por eso en individuos de la misma especie se pueden producir rechazos en los trasplantes de órganos ya que realizan la misma función pero son distintas. Cada uno crea las proteínas que necesita.
Una función de las proteínas es crear un medio homeostático gracias a su carácter anfótero que permite regular el ph o la salinidad del medio y otra función es la de trasporte como por ejemplo la hemoglobina y la mioglobina que son proteínas que transportan el oxígeno por el fluido de la sangre.
La desnaturalización consiste en la rotura de los enlaces de las proteínas por el calor, valores del ph, acetona… que en consecuencia se pierden las estructuras terciarias y cuaternarias, en ocasiones también la secundaria. Puede llegar a ser un caso reversible es decir la proteína puede volver a adaptar su estructura ya que la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, a este proceso se le denomina renaturalización.
Que un aminoácido sea anfótero significa que tiene la capacidad de comportarse como un ácido o como una base, de tal manera que se regula el ph de la disolución.
Cuando la disolución se acidifica, el aminoácido se comporta como una base aceptando protones (-COOH) mientras que cuando se basidifica el aminoácido se comporta como un ácido y el grupo amino libera protones (-NH2 H+).
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